Révéler l’intimité atomique de la maladie d’Alzheimer


Les chercheurs ont donc réussi à atteindre une résolution de 4 angströms (Å), soit 4 millièmes de milliardième de mètre. C’est un véritable exploit technologique puisque « les atomes sont séparés les uns les autres de quelques angströms », 10 millions d’atomes pourraient ainsi tenir sur un millimètre.

L’équipe a utilisé la technologie de la cryomicroscopie électronique qui consiste en quelque sorte à empêcher que la forme native des molécules d’un échantillon biologique ne s’altère en gelant ce dernier à une température très basse avec de l’azote liquide (plus bas que −195,79 °C).

Selon les auteurs, cette résolution jamais atteinte dans la structure des fibrilles amyloïdes devrait permettre de mieux comprendre la croissance de ces dernières et éventuellement de développer des moyens d’entraver leur formation. L’étude a été publiée dans la revue Science.



Jérémy Bouchez


RÉFÉRENCES


  1. Gremer, L., Schölzel, D., Schenk, C., Reinartz, E., Labahn, J., Ravelli, R. B. G., … Schröder, G. F. (2017). Fibril structure of amyloid-ß(1-42) by cryoelectron microscopy. Science, eaao2825. https://doi.org/10.1126/science.aao2825

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